¿Qué es una enzima? - Conoce todos los catalizadores biológicos

Las enzimas son proteínas que deben de catalizar las diversas reacciones químicas que están en todos los seres vivos, siempre y cuando sean posibles a nivel energético. Estos son indispensables para la vida, ya que regulan gran parte de los procesos químicos. Por esta razón, son sumamente importantes en las industrias y para el desarrollo de nuevas tecnologías de alimentos. Por lo que, si quieres saber más sobre las enzimas, los tipos y sus estructuras. Aquí te enseñamos.

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Definición de enzima en biología

Las enzimas son moléculas que se encuentran en la mayoría de los organismos vivos, funcionando como catalizadores de las reacciones químicas que ocurren en sus cuerpos.

Estas tienen la tarea de acelerar la velocidad de las reacciones, por lo que medirán la cantidad de las sustancias que se están transformando en un momento determinado. Sin embargo, las enzimas no alteran el equilibrio de la misma reacción, puesto que solo actúan cuando es energéticamente posible. En dichas reacciones, las enzimas actúan sobre los sustratos. Luego, estos están definidos en otras moléculas denominadas como productos. Los cuales pueden provocar un cambio químico en un lugar determinado del organismo. Como, por ejemplo, en la coagulación de la sangre.

Esta proteína biológica que permite acelerar las reacciones químicas se ubica en las células, por lo que no se destruyen una vez reaccionan. De hecho, se conservan y se reutilizan una y otra vez. Por ello, cada enzima presente en el organismo tiene una función en particular en cada reacción.

La primera encima fue descubierta en el siglo XIX por Anselme Payen y Jean-Francois Persoz . Pero no fue hasta los estudios de Louis Pasteur que se encontraron de la presencia de las mismas cuando hizo el experimento de la fermentación del azúcar en el alcohol que se une con la levadura. A partir de esto, en 1878, Wilhelm Kühne las bautizó como enzimas gracias al vocablo griego que significa 'en levadura/con levadura'. Luego, en el siglo XX lograron determinar su naturaleza bioquímica para la experimentación de la misma.

¿Cuál es la función de las enzimas en el organismo?

La función de las enzimas es trabajar como un catalizador de las diversas reacciones químicas. De esta forma, habrá una carga de disminución de la energía de activación de dichas reacciones. Por lo que mejoran la velocidad y calidad de los diversos procesos químicos que están presentes en el ser humano. Por ejemplo, permita descomponer los alimentos dentro del estómago a través del jugo gástrico. Asimismo, está presente en la coagulación de la sangre y en todos los procesos en que interviene el metabolismo.

Para ello, las enzimas hacen uso de una dinámica interna donde se relacionan de manera directa con los mecanismos de catálisis del organismo. Este se trata de un movimiento de varias partes de la estructura que conforma la enzima a una velocidad de femtosegundo (la milbillonésima parte de un segundo).

Características de las enzimas

Una de las características principales de las enzimas es que son catalizadores que regulan la velocidad de reacción. No obstante, estos solo trabajan mientras haya materia prima (sustrato) suficiente. Puesto que, para ello, debe ir consumiendo o realizando la oxidación de la energía de activación de la reacción química en la que están involucradas dentro de las células.

Sin embargo, esto lo hacen sin alterar el equilibrio energético de las reacciones. Por lo tanto, no modifican ni intervienen en el equilibrio de las reacciones químicas, pero si logran acelerar el proceso. Cambiando solamente la velocidad de la misma, ya que bajo la influencia de las enzimas alcanzan el equilibrio mucho más fácil.

Otra de sus cualidades que la actividad enzimática siempre puede verse afectada por otras moléculas. Como es el caso de los inhibidores enzimáticos. De la misma manera, gran parte de las enzimas para efectuarse necesitan de unos cofactores o de la modificación del pH, de la temperatura, del sustrato y de otros factores químicos o físicos como todas las proteínas.

Asimismo, todas las enzimas tienen ciertas propiedades físicas o químicas que las caracterizan, las cuales son:

• Su capacidad de transformar un sustrato de masa molecular que son de un peso y tamaño mucho mayor al que ellas poseen.
• Son solubles al agua, permitiendo que se causen las hidrolasas.
• Son difusibles en varios tipos de líquidos orgánicos.
• Logran que las reacciones químicas se pueden realizar con menos temperatura de lo normalmente requerido.
• Su estructura es muy específica para actuar, por lo que solo lo hará con el sustrato que les corresponde.
• Debido a su acción catalizadora no es necesaria la presencia de muchísimas enzimas para cambiar la velocidad de la reacción.

Por esta razón, las enzimas son usadas de manera comercial por muchas industrias. Encontrando que no son solo empleadas por las químicas, sino también tienen su aplicación en la medicina. Por ejemplo, para la síntesis de los antibióticos o en la fabricación de los productos de la limpieza.

A gran medida, son utilizadas para la fabricación de alimentos, como el pan o la producción de los biocarburantes. Asimismo, se han desarrollado tecnologías para que la actividad enzimática ayude a terminar con la contaminación, como el caso de las enzimas que se comen el plástico para evitar la quema de este.

¿Qué es una coenzima?

Las coenzimas son compuestos químicos no proteicos que se emplean dentro de la actividad de las enzimas como un catalizador. Estos son termoestables y se encuentran unidos a una apoenzima, la cual es parte de la holoenzima, una molécula orgánica compleja que puede estar unida o encontrarse sola de manera natural.

Del mismo modo, las holoenzimas pueden ser parte del proceso catalizador activo de la enzima. Por esta razón, las coenzimas tienen poca cantidad de masa molecular y son parte fundamental del mecanismo de la catálisis dentro del organismo. De dicho modo, colaboraran en el proceso mediante la donación o aceptación de electrones y grupos funcionales que las enzimas transportan de una a la otra.

Una de las diferencias principales que mantiene este cofactor con las enzimas, es que ellas sí se modifican cuando atraviesan una reacción química. Por lo que cambia completamente su estado. Por ejemplo, puede ser un catión de nicotinamida adenina dinucleótido que al convertirse en NADH se reduce. Esto sucede por el hecho de que durante la reacción duraron dos electrones, agotándose en el proceso.

Debemos tomar en cuenta que el mecanismo de acción de la coenzima consiste en que la misma se une a una enzima para que este capte el sustrato que ella posee. Luego, la enzima transferirá los electrones al sustrato y se generará una nueva sustancia inestable, la cual provocará la división de la enzima. Obteniendo la coenzima reducida y la sustancia.

Este proceso provoca que aumente la respiración celular, además de ATP una vez la enzima le cede los electrones que tenía el sustrato a la coenzima. Retomando así, su estado inicial y luego solo se repite la transformación.

¿Qué es el sitio activo de una enzima?

El sitio activo es la zona en la cual la enzima se une al sustrato para que este pueda ser catalizado. Ocurriendo del mismo modo, diversas actividades con otras moléculas que desaparecen el proceso enzimático.

Este lugar se delimita por los diversos sustratos que puedan actuar sobre una enzima. Por lo que, será su estructura tridimensional la que determinará la forma que tendrá el sitio activo. De esta manera, le otorga una característica más a la enzima. Permitiendo que sea mucho más específica y logrando que solo puedan actuar los sustratos que tengan la capacidad de adaptarse o de unirse a la estructura.

La forma del sitio activo puede visualizarse como una hendidura o cavidad dentro de la enzima, formándose por unas cadenas laterales que representan a ciertos residuos. Razón por la cual, tiene una estructura tridimensional.

Como la mayoría de las enzimas son proteínas, su tamaño es muy variable. Por lo que pueden ir de unos pocos aminoácidos hasta los 2500. Pero, en casi todos los casos, la enzima es más grande que el sustrato en el que actúa, por lo que el sitio activo solo constituye una parte minúscula de la estructura de la enzima.

Su trabajo es complejo en el proceso catalizador, puesto que no solo es una zona muy específica que funciona con determinados sustratos, los cuales deben de encajar perfectamente. De igual manera, este sitio activo puede reducirse por la modificación del pH o por una nueva sustancia química. Afectando así, el equilibrio de la reacción o directamente, no permitiendo que la misma avance.

Al existir tanta especificidad, Emil Fisher en 1894 para explicar este proceso comentó que su complejidad geométrica es muy similar a lo que vemos en las cerraduras de las puertas. Puesto que, para que abra la puerta abra, la llave deberá encajar casi perfectamente en la cerradura. De lo contrario, simplemente no funciona.

¿Qué es un inhibidor enzimático?

Según PubMed, es una molécula que se une a una enzima y reduce su actividad catalizadora. La manera en que funciona es a través de un bloqueo de la enzima mediante un agente patógeno, aunque también puede ser para acomodar un desequilibrio metabólico. Siendo inducido en la mayoría de los casos por medicamentos, fármacos, xenobióticos u otros factores externos químicos.

Este proceso de busca para disminuir la acción de la enzima, impidiendo que el sustrato pueda entrar al sitio activo. No dejando así que se catalice la acción que debería corresponder a la enzima.

La unión del inhibidor puede ser o no reversible, dependiendo de la manera en la que reaccionan. Casi todo el tiempo, los irreversibles toman su acción de manera covalente. Por lo que modifican su propia estructura química en los residuos de los aminoácidos que se encuentran en la actividad enzimática.

Por otro lado, los inhibidores que son reversibles suelen unirse a una enzima con enlaces no covalentes. Razón por la cual, existen tantos tipos de inhibiciones. Esto surge a raíz si diferimos o variamos el inhibidor la unión con la enzima, con el complejo enzima-sustrato o a ambos, será distinto.

¿Cómo se producen las enzimas?

Las enzimas son proteínas que se forman a través de las cadenas de aminoácidos que cumplen con la estructura básica adaptable a los diversos procesos enzimáticos. Estas proteínas mientras se sintetizan, se van desplegando y modificando su organismo. De esta manera continuarán hasta darle la forma tridimensional característica y específica de su clase.

Por este motivo, se produce mediante el equilibrio de las interacciones de atracción y repulsión de los átomos y sus enlaces dentro de los aminoácidos y las moléculas de agua presentes. Estas reacciones de equilibrio resultan de las diversas interacciones en sitios acuosos con los microorganismos, los cuales pueden ser hongos, bacterias, levaduras, etc.

¿Qué importancia tienen las enzimas?

Las enzimas son moléculas proteicas extremadamente importantes para la mayoría de los procesos biológicos. Por el hecho de que hacen parte de estos, funcionando como una herramienta que les permite mejorar la velocidad de las reacciones químicas que allí se producen.

De esta forma, logra que aquellas reacciones lentas o que necesiten una mayor complejidad para realizar, puedan suceder de manera fácil. Siempre y cuando se cuente con la energía necesaria.

Por ejemplo, en el caso del metabolismo, este sin la acción enzimática no podría ocurrir de forma efectiva dicho proceso. Esto se debería a que es necesario que se cumplan ciertas condiciones para prevenir. Por lo tanto, una vez se tendrían, sería una reacción que procedería tan lenta que su función sería imperceptible.

¿Qué tipos de enzima hay?

Las enzimas para servir deben unirse a un sustrato, una molécula que dependiendo de su estructura le permitirá reaccionar de una manera específica. Debido a que la función de una enzima, como todas las proteínas, varía a raíz de la composición, estructura y cantidad de aminoácidos que la conforman.

Por ello, es que nos encontramos con una infinidad de tipos de enzimas. Por el hecho de que al cambiar una de esas tres condiciones, su función también lo hará. Gracias a que son tan específicas por la ubicación de los aminoácidos o por la suma de otras moléculas como coenzimas, activadores o inhibidores. A continuación, te diremos ejemplos de enzimas

Enzima proteolítica

Una enzima proteolítica es aquella que tiene la tarea de catalizar la hidrolisis de los enlaces peptídicos de las proteínas. Este es un enlace que se forma cuando una amida se une con algún elemento del grupo carboxilo y del grupo amino de un aminoácido.

Este tipo de enzima se encarga de descomponer las proteínas al agregarle moléculas de agua o al hidrolizar los enlaces presentes entre los aminoácidos. Razón por la cual, se considera como hidrolasas y son conocidas de forma común como proteasas.

Una de sus características principales, es que las enzimas proteolíticas se encuentran en todos los seres vivos que tienen que pasar por la hidrolisis de proteínas. Por este motivo, la proteasa interviene no solo en este proceso, al mismo tiempo, se encargan de la regulación de los procesos fisiológicos.

Su única función se encuentra directamente relacionada con una gran cantidad de reacciones fisiológicas de los organismos vivos. Por ejemplo, son las que están presentes en la digestión de las proteínas de los alimentos que consumimos. Así como también, son parte de las vías de apoptosis. En el caso de los invertebrados, es la que se encarga de realizar la activación de la profenoloxidasa.

Las enzimas proteolíticas se clasifican en tres grupos. El primero, se trata de aquellos que para romper los enlaces necesitan una selección de sustrato, por lo que es incapaz de disminuir a los aminoácidos constitutivos. El segundo, son las inespecíficas de sustrato, por lo que se pueden reducir los péptidos de manera totalitaria a aminoácidos.

Mientras que el tercer grupo es de las que cumplen su papel de inhibición. Para ello, la proteasa actuará de tal manera que la función de las peptidasas queda inhibida. Por ejemplo, algunos virus, como el VIH y el SIDA, para que ellos actúen dependen de la acción de las enzimas para acelerar sus ciclos reproductivos. Pero, las proteasas en este caso actuarán como un método antiviral, impidiendo su propagación

Enzima alostérica

Las enzimas alostéricas tienen la capacidad de modificar su conformación. Estos son conocidos al tener una forma diferente, que les permite unirse a un efector o modulador alostérico. Con el cual tiende a estar implicada la enzima una vez se tiene el producto final de las acciones de los procesos metabólicos.

El cambio que sufre la enzima se ve reflejado en la afinidad que mantiene con el sustrato que deberá catalizar. Por esta razón, se le considera como un método de regulación del proceso enzimático.

La estructura de una enzima alostérica se conforma por una o más subunidades que a su vez, se encuentra constituida por cadenas polipeptídicas. En la mayoría de los casos, tratándose de proteínas que tienen una estructura cuaternaria.

Enzima cardiaca

Las enzimas cardiacas son el grupo de proteínas que se encuentran vinculados de manera directa con el musculo cardiaco. Este tipo de enzima se relaciona con el flujo sanguíneo. Así como también, con la aparición de coágulos en la sangre de los seres vivos.

Enzima catalizadora

Las enzimas por lo regular se pueden definir como catalizadores biológicos que están en todos los seres vivos. Por el hecho de que son fundamentales en modificar y adecuar la velocidad de las reacciones químicas de los organismos. Sin embargo, esta no es su única utilidad, ya que son indispensables en el proceso de regulación a través de las fosfatasas, la cual es una enzima que pertenece al grupo de las esterasas, y las cinasas que se encuentran en el grupo de los fosfatos.

Del mismo modo, gracias a su función como catalizador, ha sido empleadas como medio en la industria química. No obstante, debido a que carecen de estabilidad y al ser su número de reacciones tan limitadas, aún no son moléculas tan explotadas como marca su potencial.

Enzima hidrolítica

La enzima hidrolítica, mejor conocidas como hidrolasas, son aquellas moléculas que se encargan de catalizar la hidrolisis dentro de un enlace químico. Sin embargo, solo ocurre en las reacciones que ocurren en un medio acuoso.

Las hidrolasas actúan de manera tal que hacen un efecto catalítico hidrolizante. Provocando así que se rompan los enlaces mediante la intervención del agua, rompiendo así la molécula en dos o más partes. Es otras palabras, al realizarse la acción enzimática, el medio que se encuentra rodeado de las proteínas se descompondrá en cadenas más pequeñas de aminoácidos. De esta forma, surgirán las proteínas hidrolizadas.

Un ejemplo de este tipo de proteínas son las enzimas digestivas y las proteolíticas. Las cuales se encuentran dentro del grupo de las hidrolasas debido a su necesidad del agua para hacer su efecto catalizador. Por ejemplo, uno de los casos más comunes de este tipo de reacción catalizadora enzimática es cuando se rompen enlaces dentro del hígado de los diversos animales vivos.

Enzima reguladora

Las enzimas reguladoras son las que tienen la capacidad de modificar su conformación y estructura una vez se unen a un modulador alostérico. Este cambio en su forma altera, ya sea a través de la inducción o inhibición, la afinidad que tiene la enzima con el sustrato que debe catalizar. Razón por la cual recibe el nombre de reguladoras.

Debido a que las enzimas se rigen con la finalidad de crear un producto final mediante poder catalizar al sustrato. Si este se encuentra en perfecto funcionamiento y cuenta con una buena regulación, no habrá alteraciones dentro del metabolismo celular, por lo que trabajaría de manera perfecta.

Pero, en el caso de que hiciese falta el proceso de regulación enzimática, dependiendo de su tamaño, algunos trabajarían con una mayor velocidad a comparación del resto. Por lo que, se agotaría el sustrato antes de tiempo y, que aquellas que no sean tan eficaces, no alcancen a tener materia que catalizar.

De allí recae la importancia de este tipo de enzimas. Por el hecho de que son las que se encargan de coordinar la actividad dependiendo de qué es lo que necesita la célula y el metabolismo de esta.

Existen dos tipos de enzimas reguladoras: las alostéricas y las moduladas covalentemente. Ambos trabajan de la misma forma, solo que las alostéricas utilizan una enzima adicional para unirse con el sitio activo. De este modo, cambia el sitio activo y permite o impide la unión del sustrato.

Mientras que, las moduladas covalentemente tienen un control mayor al nivel del sustrato, por lo que regulan la interacción que tiene el sustrato con el producto final. Este es un caso claro de la ley de las masas. Se presenta de dos maneras, encontrándonos con las que están activas y las inactivas. Estos son interconvertibles gracias a la modificación de los enlaces covalentes presentes en sus estructuras catalizadoras por la acción de otras enzimas.